home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ Shareware Overload Trio 2 / Shareware Overload Trio Volume 2 (Chestnut CD-ROM).ISO / dir26 / med9408a.zip / M9480175.TXT < prev    next >
Text File  |  1994-08-09  |  3KB  |  44 lines
  1.        Document 0175
  2.  DOCN  M9480175
  3.  TI    Three-dimensional 1H NMR structure of the nucleocapsid protein NCp10 of
  4.        Moloney murine leukemia virus.
  5.  DT    9410
  6.  AU    Demene H; Jullian N; Morellet N; de Rocquigny H; Cornille F; Maigret B;
  7.        Roques BP; Departemente de Pharmacochimie Moleculaire et Structurale,
  8.        U266; INSERM-URA D 1500 CNRS, Faculte de Pharmacie, Paris, France.
  9.  SO    J Biomol NMR. 1994 Mar;4(2):153-70. Unique Identifier : AIDSLINE
  10.        MED/94289983
  11.  AB    The nucleocapsid protein of Moloney murine leukemia virus (NCp10) is a
  12.        56-amino acid protein which contains one zinc finger of the
  13.        CysX2CysX4HisX4Cys form, a highly conserved motif present in most
  14.        retroviruses and retroelements. At pH > or = 5, NCp10 binds one zinc
  15.        atom and the complexation induces a folding of the CysX2CysX4HEsX4Cys
  16.        box, similar to that observed for the zinc-binding domains of HIV-1 NC
  17.        protein. The three-dimensional structure of NCp10 has been determined in
  18.        aqueous solution by 600 MHz 1H NMR spectroscopy. The proton resonances
  19.        could be almost completely assigned by means of phase-sensitive
  20.        double-quantum-filtered COSY, TOCSY and NOESY techniques. NOESY spectra
  21.        yielded 597 relevant structural constraints, which were used as input
  22.        for distance geometry calculations with DIANA. Further refinement was
  23.        performed by minimization with the program AMBER, which was modified by
  24.        introducing a zinc force field. The solution structure is characterized
  25.        by a well-defined central zinc finger (rmsd of 0.747 +/- 0.209 A for
  26.        backbone atoms and 1.709 +/- 0.187 A when all atoms are considered),
  27.        surrounded by flexible N- and C-terminal domains. The Tyr28, Trp35,
  28.        Lys37, Lys41 and Lys42 residues, which are essential for activity, lie
  29.        on the same face of the zinc finger, forming a bulge structure probably
  30.        involved in viral RNA binding. The significance of these structural
  31.        characteristics for the various biological functions of the protein is
  32.        discussed, taking into account the results obtained with various
  33.        mutants.
  34.  DE    Amino Acid Sequence  Conserved Sequence  Gene Products,
  35.        gag/*CHEMISTRY/CHEMICAL SYNTHESIS  Hydrogen  Mathematics  Models,
  36.        Molecular  Molecular Sequence Data  Moloney Leukemia Virus/*CHEMISTRY
  37.        Nuclear Magnetic Resonance/METHODS  *Protein Conformation  Support,
  38.        Non-U.S. Gov't  Viral Core Proteins/*CHEMISTRY/CHEMICAL SYNTHESIS  Zinc
  39.        Fingers  JOURNAL ARTICLE
  40.  
  41.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  42.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  43.  
  44.